Mga produkto

Ang serine/threonine protein phosphatases ay inilarawan sa maraming pathogenic bacteria bilang mahahalagang enzyme na kasangkot sa phosphorylation-dependent signal transduction pathways at madalas na nauugnay sa virulence ng mga organismong ito.Ang isang inspeksyon ng Mycoplasma synoviae genome ay nagsiwalat ng pagkakaroon ng isang gene (prpC) na naka-encode ng isang putative protein phosphatase ng protina phosphatase 2C (PP2C) subfamily.Dito, nag-uulat kami ng kumpletong biochemical characterization ng M. synoviae phosphatase (PrpC) at ang partikular na papel ng mga metal ions sa structure-function na relasyon ng enzyme na ito.Ang pagsusuri sa pagkakasunud-sunod ng PrpC amino acid ay nagsiwalat na ang lahat ng mga nalalabi na kasangkot sa dinuclear metal center at ang putative third metal ion-coordinating residues, na natipid sa PP2C phosphatases, ay naroroon sa PrpC.Ang PrpC ay isang monomeric na protina na may kakayahang mag-dephosphorylate ng mga phospho-substrate na may pagdepende sa Mn(2+) ions.Ang thermal stability analysis ay nagpakita ng enzyme stability sa mahinang temperatura at ang impluwensya ng Mn(2+) ions sa property na ito.Iminungkahi ng mass spectrometry analysis na tatlong metal ions ang nagbubuklod sa PrpC, dalawa sa mga ito ay may maliwanag na high-affinity constant.Ang pagsusuri ng mutational ng putative third metal-coordinating residues, Asp122 at Arg164, ay nagsiwalat na ang mga variant na ito ay nagpakita ng isang mas mahina na pagbubuklod ng mga manganese ions, at ang parehong mga mutasyon ay nakakaapekto sa aktibidad ng PrpC phosphatase.Ayon sa mga resultang ito, ang PrpC ay isang miyembro ng metal na umaasa sa protina na phosphatase na may pinahusay na katatagan sa holo form at kasama ang Asp122, na posibleng implikasyon sa ikatlong metal-binding site, na mahalaga sa catalytic na aktibidad.