Mga produkto

Hinahati ng γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) ang γ-glutamyl amide bond ng glutathione at inilipat ang pinakawalan na γ-glutamyl group sa tubig (hydrolysis) o acceptor amino acids (transpeptidation).Ang mga ubiquitous enzymes na ito ay may mahalagang papel sa biosynthesis at degradation ng glutathione, at sa xenobiotic detoxification.Dito naiulat namin ang 3Å na resolusyon ng kristal na istraktura ng Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) at ang kumplikado nito sa l-Glu.Kinukumpirma ng mga istruktura ng X-ray na ang BlGT ay kabilang sa N-terminal nucleophilic hydrolase superfamily at ipinapakita na ang protina ay nagtataglay ng isang bukas na aktibong site cleft na katulad ng iniulat para sa homologous enzyme mula sa Bacillus subtilis, ngunit naiiba sa mga naobserbahan para sa tao γ-GT at para sa mga γ-GT mula sa iba pang mga microorganism.Iminumungkahi ng data na ang pagbubuklod ng l-Glu ay nag-uudyok ng muling pagsasaayos ng C-terminal tail ng malaking subunit ng BlGT at nagbibigay-daan sa pagtukoy ng isang kumpol ng mga residue ng acid na posibleng kasangkot sa pagkilala sa isang metal ion.T ang papel ng mga nalalabi na ito sa conformational stability ng BlGT ay pinag-aralan sa pamamagitan ng pagkilala sa autoprocessing, aktibidad ng enzymatic, kemikal at thermal denaturation ng apat na bagong Ala single mutants.Ipinapakita ng mga resulta na ang pagpapalit ng Asp568 sa isang Ala ay nakakaapekto sa parehong autoprocessing at katatagan ng istruktura ng protina.