Ang isang nobelang β-glucosidase gene, bgl1G5, ay na-clone mula sa Phialophora sp.G5 at matagumpay na naipahayag sa Pichia pastoris.Ipinahiwatig ng pagsusuri ng pagkakasunud-sunod na ang gene ay binubuo ng isang 1,431-bp open reading frame na naka-encode ng isang protina ng 476 amino acid.Ang deduced amino acid sequence ng bgl1G5 ay nagpakita ng mataas na pagkakakilanlan na 85 % na may isang characterized na β-glucosidase mula sa Humicola grisea ng glycoside hydrolase family 1. Kung ikukumpara sa iba pang fungal counterparts, ang Bgl1G5 ay nagpakita ng katulad na pinakamainam na aktibidad sa pH 6.0 at 50 °C at stable. sa pH 5.0–9.0.Bukod dito, ang Bgl1G5 ay nagpakita ng mahusay na thermostability sa 50 ° C (6 h kalahating buhay) at mas mataas na tiyak na aktibidad (54.9 U mg–1).Ang mga halaga ng K m at V max patungo sa p-nitrophenyl β-D-glucopyranoside (pNPG) ay 0.33 mM at 103.1 μmol min–1 mg–1, ayon sa pagkakabanggit.Ang substrate specificity assay ay nagpakita na ang Bgl1G5 ay lubos na aktibo laban sa pNPG, mahina sa p-nitrophenyl β-D-cellobioside (pNPC) at p-nitrophenyl-β-D-galactopyranoside (ONPG), at walang aktibidad sa cellobiose.
