Mga produkto

Ang infrared spectroscopy ay ginamit upang i-map ang mga pakikipag-ugnayan ng substrate-protein: ang mga pagbabago sa conformational ng sarcoplasmic reticulum Ca(2+)-ATPase sa pagbubuklod ng nucleotide at ATPase phosphorylation ay sinusubaybayan gamit ang substrate ATP at ATP analogues (2'-deoxy-ATP, 3). '-deoxy-ATP, at inosine 5'-triphosphate), na binago sa mga partikular na functional group ng substrate.Ang mga pagbabago sa 2'-OH, ang 3'-OH, at ang amino group ng adenine ay nagbabawas sa lawak ng binding-induced conformational na pagbabago ng ATPase, na may partikular na malakas na epekto na naobserbahan para sa huling dalawa.Ipinapakita nito ang sensitivity ng istruktura ng nucleotide-ATPase complex sa mga indibidwal na pakikipag-ugnayan sa pagitan ng nucleotide at ATPase.Ang lahat ng mga pangkat na pinag-aralan ay mahalaga para sa pagbubuklod at mga pakikipag-ugnayan ng isang ibinigay na grupo ng ligand na may ATPase ay nakasalalay sa mga pakikipag-ugnayan ng iba pang mga grupo ng ligand.Ang Phosphorylation ng ATPase ay sinusunod para sa ITP at 2'-deoxy-ATP, ngunit hindi para sa 3'-deoxy-ATP.Walang direktang ugnayan sa pagitan ng lawak ng pagbabago sa conformational sa pagbubuklod ng nucleotide at ang rate ng phosphorylation na nagpapakita na ang buong lawak ng pagbabagong conformational na dulot ng ATP ay hindi sapilitan para sa phosphorylation.Tulad ng naobserbahan para sa nucleotide-ATPase complex, ang conform ng unang phosphorylated ATPase intermediate E1PCa(2) ay nakasalalay din sa nucleotide, na nagpapahiwatig na ang mga estado ng ATPase ay may hindi gaanong pare-parehong conform kaysa sa naunang inaasahan.