Mga produkto

Ang LecA (PA-IL) ay isang cytotoxic lectin at adhesin na ginawa ng Pseudomonas aeruginosa na nagbubuklod sa mga hydrophobic galactoside na may mataas na specificity at affinity.Sa pamamagitan ng paggamit ng lecA-egfp translation fusion at immunoblot analysis ng biofilm extracellular matrix, ipinapakita namin na ang lecA ay ipinahayag sa biofilm-grown cells.Sa static biofilm assays sa parehong polystyrene at stainless steel, ang biofilm depth at surface coverage ay nabawasan ng mutation ng lecA at pinahusay sa LecA-overproducing strain PAO-P47.Ang saklaw ng biofilm sa ibabaw ng parent strain, PAO-P47 ngunit hindi ang lecA mutant sa mga kupon ng bakal ay napigilan din ng paglaki sa pagkakaroon ng alinman sa isopropyl-beta-D-thiogalactoside (IPTG) o p-nitrophenyl-alpha-D-galactoside ( NPG).Bukod dito, ang mga mature na wild-type na biofilm na nabuo sa kawalan ng mga hydrophobic galactoside na ito ay maaaring ikalat sa pamamagitan ng pagdaragdag ng IPTG.Sa kaibahan, ang pagdaragdag ng p-nitrophenyl-alpha-L-fucose (NPF) na may mataas na affinity para sa P. aeruginosa LecB (PA-IIL) lecti n ay walang epekto sa biofilm formation o dispersal.Ang paglaki ng planktonic ng P. aeruginosa PAO1 ay hindi naapektuhan ng pagkakaroon ng IPTG, NPG o NPF, at hindi rin nagamit ng strain ang mga asukal na ito bilang mga mapagkukunan ng carbon, na nagmumungkahi na ang mga naobserbahang epekto sa pagbuo ng biofilm ay dahil sa mapagkumpitensyang pagsugpo ng LecA-ligand nagbubuklod.Ang mga katulad na resulta ay nakuha din para sa mga biofilm na lumago sa ilalim ng dynamic na mga kondisyon ng daloy sa mga kupon ng bakal, na nagmumungkahi na ang LecA ay nag-aambag sa P. aeruginosa biofilm architecture sa ilalim ng iba't ibang mga kondisyon sa kapaligiran.

Ang isang alpha-L-fucosidase (EC 3.2.1.51) na nakapagpalabas ng t-fucosyl na nalalabi mula sa gilid na kadena ng xyloglucan oligosaccharides ay nakita sa mga dahon ng mga halamang Arabidopsis.Bukod dito, ang isang alpha-L-fucosidase na may katulad na pagtitiyak ng substrate ay nalinis mula sa mga dahon ng repolyo (Brassica oleracea) upang mag-render ng isang solong banda sa SDS-PAGE.Dalawang pagkakasunud-sunod ng peptide ang nakuha mula sa bandang protina na ito, at ginamit ang mga ito upang makilala ang isang Arabidopsis gene coding para sa isang alpha-fucosidase na iminungkahi naming tawagan ang AtFXG1.Bilang karagdagan, ang isang Arabidopsis gene na may homology na may kilalang alpha-L-fucosidases ay natagpuan din, at iminungkahi namin na pangalanan ito bilang AtFUC1.Parehong AtFXG1 at ATFUC1 ay heterologously na ipinahayag sa Pichia pastoris cells at ang mga aktibidad na alpha-L-fucosidase na itinago sa medium ng kultura.Ang alpha-L-fucosidase na naka-encode ng AtFXG1 ay aktibo laban sa oligosaccharides mula sa xyloglucan XXFG pati na rin laban sa 2'-fucosyl-lactitol ngunit hindi laban sa p-nitrophenyl-alpha-L-fucopyranoside.Gayunpaman, ang AtFUC1 heterologously na ipinahayag ay aktibo lamang laban sa 2'-fucosyl-lactitol.Kaya, ang dating ay dapat na nauugnay sa metabolismo ng xyloglucan.