Mga produkto

1. Pinag-aralan namin ang mga epekto ng pagbabawal ng isorhamnetin sa mushroom tyrosinase sa pamamagitan ng inhibition kinetics at computational simulation.Ang Isorhamnetin ay baligtarin ang tyrosinase sa isang halo-halong uri na paraan sa Ki=0.235±0.013 mM.Ang mga sukat ng intrinsic at 1-anilinonaphthalene-8-sulfonate(ANS)-binding fluorescence ay nagpakita na ang isorhamnetin ay hindi nagdulot ng mga makabuluhang pagbabago sa tertiary na istraktura ng tyrosinase.Upang makakuha ng pananaw sa proseso ng hindi aktibo, ang mga kinetics ay nakalkula sa pamamagitan ng mga sukat ng pagitan ng oras at patuloy na mga reaksyon ng substrate.Ang mga resulta ay nagpapahiwatig na ang hindi aktibo na sapilitan ng isorhamnetin ay isang unang-order na reaksyon na may mga prosesong biphasic.Upang makakuha ng karagdagang pananaw, na-simulate namin ang docking sa pagitan ng tyrosinase at isorhamnetin.Ang simulation ay matagumpay (nagbubuklod na mga enerhiya para sa Dock6.3: -32.58 kcal/mol, para sa AutoDock4.2: -5.66 kcal/mol, at para sa Fred2.2: -48.86 kcal/mol), na nagmumungkahi na ang isorhamnetin ay nakikipag-ugnayan sa ilang mga nalalabi, tulad ng bilang HIS244 at MET280.Ang diskarteng ito ng predic ting tyrosinase na pakikipag-ugnayan kasama ang mga kinetics batay sa isang flavanone compound ay maaaring mapatunayang kapaki-pakinabang sa screening para sa mga potensyal na natural na tyrosinase inhibitors.

2. Ang acid unfolding pathway ng conalbumin (CA), isang monomeric glycoprotein mula sa hen egg white, ay naimbestigahan gamit ang malayo at malapit-UV CD spectroscopy, intrinsic fluorescence emission, extrinsic fluorescence probe 1-anilino-8-napthalene sulfonate (ANS) at dynamic light scattering (DLS).Napansin namin ang mga pagbabago na umaasa sa pH sa pangalawang at tersiyaryong istraktura ng CA.Mayroon itong katutubong-tulad ng α-helical pangalawang istraktura sa pH 4.0 ngunit pagkawala ng istraktura sa pH 3.0.Eksklusibong umiral ang CA bilang pre-molten globule state at molten globule state sa solusyon sa pH 4.0 at pH 3.0, ayon sa pagkakabanggit.Ang epekto ng pH sa conformation at thermostability ng CA ay tumuturo patungo sa heat resistance nito sa neutral pH.Ipinapakita ng mga resulta ng DLS na umiral ang estado ng MG bilang compact form sa mga may tubig na solusyon na may hydrodynamic radii na 4.7 nm.Ang pagsusubo ng tryptophan fluorescence sa pamamagitan ng acrylamide ay higit pang nakumpirma ang akumulasyon ng isang intermediate na estado, bahagyang nabuksan, sa pagitan ng katutubong at hindi nakatupi na mga estado.